β-Amyloid淀粉肽系列分子量约4kDa，由β淀粉样前体蛋白(β-amyloidprecursorprotein,APP)水解而来，由细胞分泌，在细胞基质沉淀聚积后具有很强的神经毒性作用。

　　β-Amyloid淀粉肽系列(amyloid-β，Aβ)是由淀粉样前体蛋白(amyloidprecursorprotein，APP)经β-和γ-分泌酶的蛋白水解作用而产生的含有39~43个氨基酸的多肽。它可由多种细胞产生，循环于血液、脑脊液和脑间质液中，大多与伴侣蛋白分子结合，少数以游离状态存在。人体内Aβ常见的亚型是Aβ1~40和Aβ1~42。在人脑脊液和血中，Aβ1~40分别比Aβ1~42的含量水平高10倍和1.5倍，Aβ1~42具有更强的毒性，且更容易聚集，从而形成Aβ沉淀的核心，引发神经毒性作用。

　　β-Amyloid淀粉肽系列的产生原理

　　Aβ是由APP经β-和γ-分泌酶水解产生的。APP是一种在各种组织中广泛存在，并集中表达于神经元突触部位的膜蛋白质，Aβ片段即位于其跨膜区域。β-分泌酶首先在β位点将APP裂解为β-N端片段(sAPPβ)和β-C端片段，然后γ-分泌酶在β-C端片段的近N端跨膜区域水解释放出有39~43个氨基酸组成的Aβ肽段，此过程被称为APP的淀粉样降解途径，APP的非淀粉样降解途径是由α-和γ-分泌酶所介导水解生成。sAPPα、p3和α-C端片段，由于α-分泌酶的作用位点在Aβ区域，从而阻止了Aβ的产生。Aβ的生成效率主要取决于APP及其水解酶的亚细胞定位。在稳定状态下，α-分泌酶主要分布在细胞膜上，β-分泌酶则主要定位于高尔基体外侧网络结构(tans-Golginetwork，TGN)和内涵体中，γ-分泌酶的分布较广，在细胞膜和多种细胞器中均有发现。

　　APP合成于内质网，经高尔基复合体加工修饰后，转移至其常驻位点TGN，这也是Aβ的主要产生部位之一。APP在TGN滞留时可被β-和γ-分泌酶降解产生Aβ。未被降解的全长APP可通过由TGN产生的分泌小泡运输至细胞膜表面，然后由定位于此的α-分泌酶介导其非淀粉样降解或是由网络蛋白包被的囊泡内吞运转至内涵体，再由分布于该处的β-和γ-分泌酶水解其生成Aβ或少部分再循环至细胞膜表面。

　　因此，在APP的运转循环中，Aβ主要产生于TGN和内涵体。Greenfield等利用无细胞体系对Aβ的产生位点及其种类鉴定进行的研究表明，在内质网中有不溶性的Aβx~42(N-terminallytruncated，Aβ42)产生，为胞内Aβ类型，可溶性的Aβx~42、Aβ1~42和Aβx~40、Aβ1~40生成于TGN及其分泌囊泡，为分泌型Aβ。